Proteine della caseina



Caseina

La caseina rappresenta in realtà una famiglia di fosfoproteine che si trovano principalmente nel latte fresco e ne costituiscono la prima fonte di proteine per abbondanza (circa i 3/4 di tutte le proteine del latte appartengono a questa famiglia).

Le caseine sono proteine coniugate -cioè proteine legate ad altre molecole, in questo caso a fosforo sotto forma di acido fosforico esterificato. Questi gruppi fosforici sono importanti sia per la struttura della proteina che per la sua proposta funzione. Infatti questo gruppo, caricato negativamente, è in grado di legare ioni calcio e magnesio, da cui la supposta funzione di questa proteina, cioè quella di carrier, di trasportatore di calcio minerale. Sono anche quasi tutte piuttosto idrofobiche.
La conformazione delle caseine è simile a quella di proteine denaturate a causa della presenza di un alto numero di residui dell'amminoacido prolina che impedisce alla proteina di potersi ripiegare per formare strutture più ordinate; inoltre le caseine non possiedono ponti disolfuro (vedi cisteina), in grado anch'essi di conferire alla proteina una struttura più ordinata.

Le caseine, tranne la κ-caseina, sono idrofobiche, per cui in soluzione acquosa (come è il latte), tendono a riunirsi insieme formando degli aggregati chiamati micelle dove vengono intrappolate diverse sostanze, tra cui appunto il calcio minerale, diversi enzimi ed altro ancora. Non è ancora ben chiaro come queste micelle siano strutturate, ma forse sono costituite all'interno dalle varie caseine idrofobiche circondate da uno strato di κ-caseina (idrofilica). Al loro interno le micelle si suppone vengano tenute assieme da diversi meccanismi tra cui ponti di calcio, interazioni idrofobiche e legami idrogeno.


Proprietà

La mancanza di una struttura terziaria della proteina è la responsabile per la sua stabilità termica (non può essere denaturata -al di sotto del punto d'ebollizione- poiché non c'è una struttura da denaturare). Sempre a causa di ciò molti dei residui idrofobici sono esposti all'esterno della proteina e quindi in grado di associarsi ad altri residui di altre caseine, costituendo dei complessi colloidali piuttosto grandi ed insolubili in acqua. Questi complessi possono però precipitare in ambiente acido (il loro punto isoelettrico è a pH 4,6) e in seguito all'addizione di caglio.


Classificazione

Ci sono 4 gruppi principali di caseine che possono essere distinte in base alla distribuzione delle cariche e alla sensitività di precipitazione in seguito all'addizione di calcio:
α(s1)-caseina: costituita da due zone altamente idrofobiche separate da una regione polare (idrofilica) contenente 7 degli 8 gruppi fosfati; può precipitare anche con bassi livelli di calcio
α(s2)-caseina: tutti gli aminoacidi sono concentrati alle estremità della proteina, in grado di precipitare anch'essa con basse quantità di calcio
β-caseina: possiede l'estremità amino-terminale fortemente polare, mentre il resto è apolare (idrofobico): in questo senso assomiglia ad un detergente. Richiede livelli medi di calcio per precipitare
κ-caseina: l'unica delle caseine ad essere idrofila (e per questo richiede un'elevata quantitá di calcio per precipitare). Stabilizza le altre caseine; una sua idrolisi rimuove questa abilità e porta alla coagulazione (precipitazione) della caseina.


Coagulazione

Per coagulazione si intende la precipitazione delle caseine, la separazione del siero e la formazione della cagliata, la base per produrre qualunque tipo di formaggio. Questo può avvenire grazie all'acidità, alla temperatura, ai sali minerali presenti nel latte e all'aggiunta di caglio. Ci sono 2 modi per far avvenire la coagulazione: via acidificazione e via aggiunta di caglio.
Acidificazione: a pH normale del latte (6,5-6,7) i gruppi fosfato sono tutti deprotonati, cioè possiedono una carica negativa che impedisce che i vari ammassi si uniscano tra loro diventando ancora più grandi. Abbassando il pH alcuni dei gruppi fosfato vengono protonati finché a un pH di 4,6 si raggiunge il punto isoelettrico della caseina. A questo pH la carica netta diventa zero ed i vari ammassi tendono a raggrupparsi tra loro formando dei legami ionici. Allo stesso modo i minerali intrappolati all'interno di questi ammassi, che ne garantivano una certa stabilità, in seguito all'acidificazione diventano solubili. Come conseguenza si ha la precipitazione di tali ammassi.
Coagulazione enzimatica: è un processo a tre stadi che inizia con l'aggiunta di caglio al latte. Il caglio, isolato dallo stomaco di ruminanti, contiene vari enzimi, tra cui la chimasi, in grado di idrolizzare (spezzare in due) la κ-caseina, la responsabile della stabilità degli ammassi di caseina. A causa di ciò e di una diminuzione di pH, nel secondo stadio della coagulazione le micelle si aggregano. Questo processo è favorito dagli ioni calcio presenti che fanno da ponti tra questi ammassi legandoli tra loro. Questa aggregazione viene anche favorita dai legami idrofobici che si vengono a instaurare tra le micelle. La temperatura è un parametro importante durante tutto il processo. Aumentandola a circa 40 °C le reazioni avvengono più velocemente. Nel terzo stadio si ha un riarrangiamento di questi ammassi ed inizia la cagliatura. A differenza della coagulazione per acidificazione, in questo caso il coagulo conserva tutti i sali di calcio.
Aggregazione della caseina avviene anche portando la temperatura oltre il livello di ebollizione del latte a causa della modifica delle proprietà del latte (tra cui la formazione di acidi e il rilascio di anidride carbonica).


Allergie

La caseina rappresenta la principale causa di allergia al latte. L'allergia è più frequente nei primi anni di vita e tende poi a scomparire con l'età anche se può talvolta portare anche a gravi shock anafilattici ed è una forma di allergia difficile da controllare, poiché il latte -o la caseina stessa- è presente in moltissimi alimenti. Il lattosio invece è causa di intolleranze alimentari principalmente nell'età adulta.


Altri usi della caseina

Oltre ad essere consumata nel latte e nei prodotti derivati, la caseina è utilizzata come ingrediente in alcuni prodotti alimentari, e deve essere segnalata sull'etichetta per permettere agli individui allergici al latte di evitarla. Inoltre può essere utilizzata come ausiliario nella fabbricazione del vino.
La caseina viene inoltre impiegata nella preparazione di adesivi, guaine protettive, tessuti e in molti altri prodotti. Viene usata anche come legante nella pittura a tempera e a questo scopo è stata intensivamente usata dai pittori del '400.

Intervengono nella coagulazione del sangue.
Sono necessarie per la contrazione muscolare e per la difesa immunitaria dell'organismo.
Sono precursori di enzimi che regolano le velocità delle reazioni e che intervengono nei vari metabolismi del corpo.
Le proteine hanno in particolari condizioni anche funzione energetica, ma in una alimentazione bilanciata questo ruolo è marginale. Questo processo è invece attivo durante il digiuno prolungato quando gli aminoacidi a catena ramificata (leucina, isoleucina, valina) vengono degradati a scopi energetici o durante un'attività fisica prolungata e/o molto intensa.





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