Proteina
Le proteine sono tra i composti organici più complessi e sono i costituenti fondamentali di tutte le cellule animali e vegetali. Dal punto di vista chimico, una proteina è un polimero (o anche una macromolecola) di residui amminoacidici, uniti mediante un legame peptidico, spesso in associazione con altre molecole e/o ioni metallici (in questo caso si parla di proteina coniugata).
Le proteine hanno una organizzazione tridimensionale (struttura) molto complessa a cui è associata sempre una funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della biologia: "Struttura <--> Funzione", nel senso che ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina (detta proteina nativa) è associata una specifica funzione biologica.
Da questo punto di vista le proteine possono essere classificate in due grandi famiglie: le proteine globulari e le proteine a struttura estesa o fibrosa. Queste due organizzazioni riflettono le due grosse separazioni funzionali che le contraddistinguono:
Le proteine estese o fibrose svolgono funzioni generalmente biomeccaniche, esse per es. rientrano nella costituzione delle unghie, dei peli, dello strato corneo dell'epidermide, ecc., opponendo una valida difesa contro il mondo esterno.
Al contrario, le proteine globulari sono coinvolte in specifiche e molteplici funzioni biologiche, spesso di notevole importanza per l'economia cellulare, per es. sono proteine gli enzimi, i pigmenti respiratori, molti ormoni e gli anticorpi, responsabili della difesa immunitaria.
Cibi particolarmente ricchi di proteine sono: carne, pesce, uova, formaggi e legumi.



I protidi

I protidi sono uno dei componenti fondamentali delle cellule. La loro composizione in amminoacidi è variabile e sotto il controllo genetico per cui il loro peso molecolare può essere molto variabile e dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi (monomeri) di cui è costituita la molecola (eteropolimero in cui il peso molecolare medio di un amminoacido è circa 115). Se la molecola è costituita da poche unità di amminoacidi (in genere non più di 15 ÷ 20) viene definita un oligopeptide. In genere, un oligopeptide non ha una ben definita conformazione in soluzione ma, essendo piuttosto flessibile, la cambia continuamente. un polimero più lungo si dice polipeptide. uno o più polipeptidi costituiscono una proteina. È bene chiarire subito che una proteina nella sua organizzazione nativa, e quindi funzionalmente attiva, può esistere solo in soluzioni saline diluite (molto simili, per composizione, a quelle esistenti nei sistemi acquosi cellulari). La sua struttura dipende esclusivamente dalle caratteristiche chimico-fisiche della soluzione acquosa in cui si trova (pH, presenza di ioni salini, temperatura, pressione, presenza di composti organici come urea, alcoli, ecc.). Il variare di questi parametri può determinare delle modifiche nella struttura (cambi strutturali o conformazionali) che possono alterare le proprietà funzionali, fino ad annullarle (proteina denaturata).
Proteine che contengono lo stesso tipo e numero di amminoacidi possono differire dall'ordine in cui questi sono situati nella struttura della molecola. Tale aspetto è molto importante perché una minima variazione nella sequenza degli amminoacidi di una proteina (cioè nell'ordine con cui i vari tipi di amminoacidi si susseguono) può portare a variazioni nella struttura tridimensionale della macromolecola che possono rendere la proteina non funzionale. Un esempio ben noto è il caso della catena beta dell'emoglobina umana che nella sua normale sequenza porta un tratto formato da:
valina - istidina - leucina - treonina - prolina - acido glutammico - lisina


Composizione elementare

La molecola proteica risulta costituita da atomi di carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; spesso contiene anche zolfo (presente negli amminoacidi metionina, cisteina e cistina) e, talvolta, fosforo e/o metalli come ferro, rame, zinco ed altri.
Le proteine sono dei polipeptidi con più di 90-100 aminoacidi.


Gli amminoacidi

Per approfondire, vedi la voce Amminoacidi.
La struttura generica degli amminoacidi ordinari è la seguente:

R
|
NH2-C-COOH
|
H

in cui R rappresenta un gruppo specifico di ogni amminoacido. In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).
Per formale eliminazione di una molecola di acqua (dato che l'equilibrio della reazione è fortemente spostato a sinistra), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro:

H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH --> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
| | | |
R R' R R'

il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.
L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio, conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.
Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi sono numerosissimi ma solo venti di essi (tutti della serie stereochimica L) sono sottoposti al controllo genetico, come conseguenza dei processi evolutivi, e contenuti nelle proteine:

acido aspartico (monoamminodicarbossilico)
acido glutammico (monoamminodicarbossilico)
alanina (monoamminomonocarbossilico)
arginina (diamminomonocarbossilico)
asparagina
cisteina (monoamminomonocarbossilico)
fenilalanina (monoamminomonocarbossilico)
glicina (o glicocolla)
glutammina
isoleucina
istidina
leucina
lisina (diamminomonocarbossilico)
metionina
prolina (iminoacido)
serina (monoamminomonocarbossilico)
tirosina
treonina
triptofano (monoamminomonocarbossilico)
valina

Tra gli amminoacidi non proteici annoveriamo il GABA (acido gamma-amminobutirrico, un mediatore chimico del sistema nervoso), la DOPA (3,4-diidrossi-l-fenilalanina, precursore dell'adrenalina), ed altri che hanno specifiche e spesso importanti proprietà biologiche. Gli amminoacidi essenziali per il nostro organismo sono 9 (istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilanina, treonina, triptofano e valina). Alcuni di essi sono "condizionatamente essenziali", ovvero diventano indispensabili solo sotto specifiche condizioni fisiologiche o patologiche (ad esempio: cisteina, tirosina, taurina, glicina, arginina, glutammina, prolina). Inoltre è necessario un apporto sufficiente di azoto presente negli amminoacidi, che può essere soddisfatto dagli amminoacidi sopracitati, dagli aminoacidi non essenziali o da altre fonti.
La composizione di una proteina dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi di cui è formata. Considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 aminoacidi in teoria può codificare 20100 proteine diverse, un numero circa pari ad un 1 seguito da 130 zeri. Si comprende così quanto grande possa essere il numero delle diverse possibili proteine che sono state generate dai processi evolutivi che hanno coinvolto (e coinvolgono) tutte le specie viventi esistenti in natura.


Struttura

La proteina può essere paragonata ad una struttura tridimensionale articolata su 4 livelli, in relazione fra di loro.
La struttura primaria è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene.
La struttura secondaria consiste nella conformazione spaziale delle catene; ad esempio la conformazione a spirale (o ad alfa elica), mantenuta e consentita dai legami a idrogeno, quella planare (o a foglietto beta), quella a tre filamenti intrecciati (propria del collagene) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (cheratina, epidermina, miosina, fibrinogeno).
Può essere una combinazione di sequenze di α eliche, foglietto β e sequenze non ripetitive, e sono ad un livello di complessità compreso tra la struttura secondaria e quella terziaria.
Il dominio è un'unità globulare o fibrosa formata da catene polipeptidiche ripiegate in più regioni compatte, costituiscono divisioni della struttura terziaria. *La struttura terziaria (dal punto di vista della termodinamica è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova.
Viene consentita e mantenuta da diversi fattori, come i ponti disolfuro, e le forze di Van der Waals. Ma fondamentali all'aggregazione sono le chaperonine, proteine chiamate anche "dello stress" o "dello shock termico", per il loro ruolo nella rinaturazione delle proteine denaturate.
Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa.
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'enzima fosforilasi, costituito da quattro sub-unità, o dall'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Le proteine che contengono anche una parte non polipeptidica, gruppo prostetico, sono dette proteine coniugate.
La conformazione spaziale di una proteina è fondamentale affinché questa esplichi la sua attività biologica. Due proteine si dicono isoforme se, a parità di struttura primaria, differiscono in uno degli altri livelli di struttura.
Denaturare una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami idrogeno e ponti disolfuro per mezzo di acidi, basi, calore, radiazioni o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo nel quale l'albumina, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è più in grado di esplicare la sua funzione, a meno che non si riesca a ristabilirne la struttura terziaria.


Chiralità delle proteine

Tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina presentano un carbonio legato a quattro sostituenti diversi che è un centro chiralico. Tutti gli amminoacidi possono dunque esistere in due conformazioni: L o D, sintetizzandoli artificialmente si ottiene una miscela racema.
Tuttavia tutti gli amminoacidi dei composti biologici si trovano in natura soltanto conformazione L.


Proprietà

Le proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli amminoacidi: sono elettroliti anfoteri, possono essere sottoposte ad elettroforesi, sono otticamente attive (levogire) e presentano il fenomeno di Tyndall. Il punto isoelettrico o PI di una proteina è rappresentato da quella concentrazione di idrogenioni del mezzo, che si comporta in modo da far assumere al protide una forma di anfoione. Per ottenere il peso molecolare o PM delle proteine si deve far ricorso a tecniche e metodologie di non sempre facile attuazione. Tra le tante, quella che fornisce i risultati più precisi è senza dubbio la spettrometria di massa.


Funzioni

Le proteine svolgono funzioni strutturale, immunitaria, trasporto (di ossigeno, metalli, lipidi, di membrana), di identificazione dell'identità genetica, ormonale, enzimatica, contrattile.


Classificazione


La classificazione può essere fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla solubilità. Si distinguono così proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) e proteine coniugate (costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica). Tra le proteine semplici:
proteine fibrose, generalmente insolubili nei solventi acquosi ed a volte inattaccabili dagli enzimi proteolitici
collageno (costituente essenziale del tessuto connettivo)
elastina (componente principale delle fibre elastiche e delle pareti vasali)
cheratina (componente essenziale dell'epidermide)
proteine globulari o globose, solubili in acqua e cristallizzabili
protamine (di struttura semplice, simile ai peptoni)
istoni (di struttura semplice, simile ai peptoni)
albumine, assai diffuse nel mondo animale
globuline, insolubili in acqua, si trovano nel sangue, nel muscolo, nei tessuti in genere e nei semi
prolamine, caratteristiche del mondo vegetale).
Tra le proteine coniugate: (costituite almeno da apoproteina+gruppo prostetico)
Emoglobina : Apoproteina + gruppo Eme + Fe
clorofille : Apoproteina + Anello tetrapirrolico + Mg
Opsine : Apoproteina + Retinale
Un'ulteriore suddivisione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione.
le proteine strutturali sono componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica. Due esempi sono il collagene e l'elastina, presenti nella matrice dei tessuti connettivi.
le proteine di trasporto si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco (o comunque non abbastanza) idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei. Comprendono ad esempio le proteine del sangue che trasportano i lipidi e il ferro, nonché l'emoglobina che trasporta l'ossigeno. Molto importanti sono anche le proteine di trasporto delle membrane cellulari, che permettono un passaggio selettivo di molecole idrosolubili e ioni.
le immunoglobuline (dette anche anticorpi) sono proteine che si legano a molecole normalmente non presenti nell'organismo, concorrendo alla difesa dello stesso.
gli enzimi sono proteine catalitiche. Essi accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche, determinando quali, tra le pressoché infinite reazioni che potrebbero avvenire tra le sostanze presenti, avvengono realmente a velocità apprezzabile. Di fatto, ogni molecola appena un po' complessa presente in un essere vivente è prodotta da enzimi.


Sintesi

Le proteine sono sintetizzate dagli organismi attraverso il processo della sintesi proteica.
A livello industriale e di laboratorio, la sintesi dei polipeptidi può essere condotta per due vie distinte:
Sintesi di Merrifield (o in fase solida): i polipeptidi vengono sintetizzati utilizzando un supporto solido polimerico a cui vengono legati in successione gli amminoacidi, partendo dal primo, che viene solitamente utilizzato opportunamente modificato affinché si leghi alla resina e resti protetto dall'azione dei reagenti utilizzati durante la sintesi del polipeptide.
Sintesi enzimatica: vengono opportunamente utilizzati enzimi capaci di promuovere la formazione o la rimozione di un legame peptidico (chimotripsina, tripsina, elastasi, pepsina, etc.).



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